DNAase (Synonyms: DNase I) |
| Catalog No.GC19804 |
DNAase (Desoxirribonucleasa I, DNasa I) (EC 3.1.21.1) es una endonucleasa que puede escindir ADN monocatenario y bicatenario, hidrolizando los enlaces fosfodiéster para formar dos productos con terminaciones 5'-fosfato y 3'-OH. La DNasa I se utiliza frecuentemente para separar enzimáticamente el ADN residual en sistemas de digestión celular o para estudiar las interacciones ADN-proteína mediante el método de footprinting de DNasa I.
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Cas No.: 9003-98-9
Sample solution is provided at 25 µL, 10mM.
DNAase (Desoxirribonucleasa I, DNasa I) (EC 3.1.21.1) es una endonucleasa que puede escindir ADN monocatenario y bicatenario, hidrolizando los enlaces fosfodiéster para formar dos productos con terminaciones 5'-fosfato y 3'-OH. La DNasa I se utiliza frecuentemente para separar enzimáticamente el ADN residual en sistemas de digestión celular o para estudiar las interacciones ADN-proteína mediante el método de footprinting de DNasa I[2, 3]. La digestión con DNasa I en células puede aumentar la viscosidad celular sin destruir la integridad de la célula [4]. La actividad de la DNasa I depende estrictamente del Ca2+ y es activada por iones de Mg2+ o Mn2+ [5]. Durante la producción a gran escala de ARNm, es necesario eliminar el molde de transcripción una vez finalizada la transcripción. La DNasa I puede descomponer aleatoriamente el ADN monocatenario o bicatenario en la misma medida para generar oligonucleótidos con extremos 5'-P. En condiciones de Mg2+, la DNasa I puede fragmentar aleatoriamente el ADN bicatenario [6, 7]. Este producto se deriva del páncreas bovino, su actividad específica es ≥2000 Unidades Kunitz/mg de proteína, es estable a pH 7-8 y tiene un peso molecular de aproximadamente 31 kDa.
Definición de actividad: la DNasa I cataliza el ADN sustrato a 25°C y pH 5.0, resultando en un cambio de 0.001 en ∆A260 por mililitro por minuto, lo que se define como una unidad Kunitz.
In vivo, la DNasa I (1000 U/500 μL) se inyectó por vía intravenosa en ratones sometidos a tenotomía, interrumpiendo el andamiaje de ADN de las trampas extracelulares de neutrófilos (NETs) y aumentando la infiltración de neutrófilos tras la lesión [8].
References:
[1]Lauková L, Konečná B, Janovičová Ľ, et al. Deoxyribonucleases and their applications in biomedicine[J]. Biomolecules, 2020, 10(7): 1036.
[2]Miersch C, Stange K, Röntgen M. Effects of trypsinization and of a combined trypsin, collagenase, and DNase digestion on liberation and in vitro function of satellite cells isolated from juvenile porcine muscles[J]. In Vitro Cellular & Developmental Biology-Animal, 2018, 54: 406-412.
[3]Antunes A, Golfieri G, Ferlicca F, et al. HexR controls glucose-responsive genes and central carbon metabolism in Neisseria meningitidis[J]. Journal of Bacteriology, 2016, 198(4): 644-654.
[4]Sapio R T, Burns C J, Pestov D G. Effects of hydrogen peroxide stress on the nucleolar redox environment and pre-rRNA maturation[J]. Frontiers in Molecular Biosciences, 2021, 8: 678488.
[5]Fraser M J, Tynan S J, Papaioannou A, et al. Endo-exonuclease of human leukaemic cells: evidence for a role in apoptosis[J]. Journal of Cell Science, 1996, 109(9): 2343-2360.
[6]Suck D. DNA recognition by DNase I[J]. Journal of Molecular Recognition, 1994, 7(2): 65-70.
[7]Sam M. Mechanistic studies on chemical and biological nucleases[M]. University of California, Los Angeles, 2005.
[8]Agarwal S, Loder S J, Cholok D, et al. Disruption of neutrophil extracellular traps (NETs) links mechanical strain to post-traumatic inflammation[J]. Frontiers in immunology, 2019, 10: 2148.
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